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Nicht‐Häm‐Eisen(II)‐Halogenasen sind wertvolle Biokatalysatoren für die stereo‐ und enantioselektive Halogenierung von nicht‐aktivierten sp3‐Kohlenstoffatomen. Das Substratspektrum dieser Enzyme ist jedoch eng auf natürliche Substrate beschränkt. Hier haben wir die Halogenase WelO5* zur Chlorierung eines pharmazeutisch interessanten Martinellin‐Fragments verändert. Durch Evolution konnten wir eine...
Maßgeschneiderte aliphatische Halogenasen ermöglichen die Derivatisierung nichtaktivierter Kohlenstoffzentren in nichtnativen Substraten mit hoher Stereo‐ und Regioselektivität. R. Buller et al. berichten in ihrer Zuschrift auf S. 18706 erstmals über die gerichtete Evolution einer Nicht‐Häm‐Eisen(II)‐Halogenase, WelO5*, die zu zwei regiokomplementären Varianten für die Chlorierung eines pharmazeutisch...
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