Hepatic lipase (HL) is almost exclusively synthesized in the liver. Its gene is located on chromosome 15 in man, on chromosome 9 in rat, and has 9 exons and 8 introns. Inhibitory and activator sequences have been found at the 5' end of the gene, upstream to the initiation site, as well as several consensus sequences such as TRE, SRE, AP-2, CEBP, ERE, AF1 and OCT-1. Glycosylation is an essential step for full active mature protein. The catalytic site is in the N-terminal part of the lipase gene while the lipid binding site is at its C-terminal end. HL is generally thought to be active as a dimer. This enzyme hydrolyses the acyl ester bonds of glycerides and phospholipids as well as the acyl CoA-thiol ester bonds. After being secreted by the hepatocytes, HL remains on the surface of hepatic endothelial cells and hepatocytes, bound to heparan sulfate proteoglycans, where it acts on the uptake of chylomicron remnants, IDL and HDL cholesterol ester. HL also participates in the VLDL to IDL and LDL cascade and in the conversion of HDL 2 to HDL 3 and pre-beta 1 HDL. Thus, HL plays an important role in lipoprotein metabolism and in reverse cholesterol transport and may thus be involved in atherogenic processes. Moreover, HL expression is regulated by hormones and nutritional state in the pre- and post-natal periods. Therefore, it appears of interest to gain further insight into the regulation of HL gene expression in order to better understand plasma lipoprotein metabolism.La lipase hepatique (LH) est synthetisee presque exclusivement dans le foie. Son gene, localise sur le chromosome 15 chez l'homme, sur le chromozome 9 chez le rat, comporte 9 exons et 8 introns. Des sequences inhibitrices et activatrices ont ete trouvees dans la region 5' en amont du gene ainsi que plusieurs sequences consensus en amont du site d'initiation, comme par exemple lese lements regulateurs TRE, SRE, AP-2, CEBP, ERE, AF1 et OCT-1. La proteine traduite est glycosylee et cette etape est essentielle a sa fonctionnalite. Un site catalytique du cote N-terminal et un site de fixation au substrat du cote C-terminal ont ete identifies. Il semble que la LH soit active sous forme de dimere. Elle exerce son activite lipasique en hydrolysant les liaisons acyl-ester de nombreux lipides comme les glycerides et phospholipides et les liaisons acyl CoA-thiol esters. Secretee par les hepatocytes, elle se fixe en quasi-totalite aux recepteurs et aux proteoglycannes des cellules endotheliales du foie et des hepatocytes d'ou elle participe au captage des remnants de chylomicrons, des IDL et du cholesterol esterifie des HDL. Elle participee galement a la cascade de degradation des VLDL en IDL, puis en LDL, et a l'interconversion des HDL 2 en HDL 3 et pre-beta 1 HDL. La LH joue donc un role important dans le metabolisme des lipoproteines et dans le retour du cholesterol au foie, c'est-a-dire dans les processus impliques dans le developpement de l'atherosclerose. En outre, elle est regulee par les hormones et l'etat nutritionnel des le stade prenatal et durant la periode postnatale. Par consequent, il est important de connaitre les mecanismes de regulation de l'expression du gene de cette lipase afin de mieux comprendre la physiopathologie des lipoproteines circulantes.