Serwis Infona wykorzystuje pliki cookies (ciasteczka). Są to wartości tekstowe, zapamiętywane przez przeglądarkę na urządzeniu użytkownika. Nasz serwis ma dostęp do tych wartości oraz wykorzystuje je do zapamiętania danych dotyczących użytkownika, takich jak np. ustawienia (typu widok ekranu, wybór języka interfejsu), zapamiętanie zalogowania. Korzystanie z serwisu Infona oznacza zgodę na zapis informacji i ich wykorzystanie dla celów korzytania z serwisu. Więcej informacji można znaleźć w Polityce prywatności oraz Regulaminie serwisu. Zamknięcie tego okienka potwierdza zapoznanie się z informacją o plikach cookies, akceptację polityki prywatności i regulaminu oraz sposobu wykorzystywania plików cookies w serwisie. Możesz zmienić ustawienia obsługi cookies w swojej przeglądarce.
Inhibition studies were performed with d-hydantoinase from Vigna angularis. These studies were based on the fact that 5,5-di-substituted hydantoins are not recognizable substrates for the enzyme. Rac-5-methyl-5-phenylhydantoin was shown to be an efficient competitive inhibitor of this d-hydantoinase (K i =1.28mM). (R)-5-mono-substituted hydantoins were identified as the proper substrates of the enzyme. It is proposed that this reaction is constituted by a prior fast racemization step that provides the necessary and constant feeding of (R)-5-mono-substituted isomer and a latter (R)-specific enzymatic hydrolysis. The enzyme must present a hydrophobic environment in the pro-R face and a basic residue in the pro-S face. The feedstock configuration, its molecular volume and the presence of hydrogen in position 5 of the hydantoin are the main factors responsible for the substrate specificity showed by this enzyme.