Prions are thought to consist of infectious proteins that cause, in the absence of detectable nucleic acid, a group of fatal neurodegenerative diseases, called transmissible spongiform encephalopathies (TSE). Among these diseases are bovine spongiform encephalopathy (BSE), scrapie of sheep and Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) in humans. They occur as sporadic, infectious or genetic disorders and have in common the accumulation of an abnormal, pathogenic isoform of the cellular prion protein PrP c which is converted in a post-translational process into PrP S c concomitant with conformational changes of the protein. During this process PrP c acquires a high β-sheet content and becomes partially resistant to proteases. The mechanism of this conversion as well as the physiological function of the cellular prion protein PrP c are poorly understood, but studies employing PrP knock-out mice demonstrated that PrP c is required for the development of prion diseases. The involvement of co-factors such as chaperones, receptors or an unknown protein, designated ''protein X'' in the conversion process are discussed. In a yeast two-hybrid screen we have identified the 37 kDa laminin receptor precursor (LRP) as an interactor of the cellular prion protein and this interaction could be confirmed by co-infection and co-transfection studies in mammalian and insect cells. LRP evolved from the ribosomal protein p40 essential for protein synthesis lacking any laminin binding activity to a cell surface receptor binding laminin, elastin and carbohydrates. The gene encoding 37 kDa LRP/p40 has been identified in a variety of species including the sea urchin Urechis caupo, Chlorohydra viridissima, the archaebacterium Haloarcula marismortui, the yeast Saccharomyces cerevisiae as well as in mammals where it is highly conserved. LRP works as a receptor for alphaviruses and is associated with the metastatic potential of solid tumors where it was first identified. The 37 kDa LRP forms its mature 67 kDa isoform with high laminin binding capacity by an unknown mechanism involving acylation. The multifunctionality of LRP as a ribosomal protein and a cell surface receptor for infectious agents such as viruses and prions might be extended by additional properties.Les encephalopathies transmissibles spongiformes (EST) constituent un groupe de maladies causees par un agent etiologique d'un type nouveau, qui, en l'absence d'acide nucleique detectable et selon l'hypothese du prion, serait constitue d'une proteine infectieuse. Ces maladies comprennent l'encephalopathie spongiforme bovine (ESB), la tremblante du mouton et la maladie de Creutzfeldt-jakob (MCJ) chez l'homme. Elles se presentent sous forme de maladies sporadiques, infectieuses ou hereditiaires et sont caracterisees par l'accumulation d'une isoforme anormale, pathologique, d'une proteine de l'hote, la PrPc. Celle-ci est convertie en PrPsc lors d'un processus post-transcriptionnel comportant un changement de conformation de la proteine avec augmentation de la proportion de feuillets β. La proteine devient alors partiellement resistante aux proteases. Le mecanisme de cette conversion tout comme la fonction physiologique de la proteine du prion cellulaire PrPc sont mal connus ; cependant, l'utilisation de souris knock-out pour la PrP a permis de montrer que la PrPc est necessaire au developpement d'une EST. Nous aborderons le role potentiel de co-facteurs de la conversion tels que les proteines chaperonnes, un recepteur ou une proteine inconnue appelee arbitrairement proteine x . Grace a l'utilisation du systeme double-hybride chez la levure, nous avons identifie le precurseur du recepteur de la laminine de 37 kDa (LRP) comme proteine interagissant avec la PrPc. Cette interaction a ete confirmee dans des etudes de co-infection et de co-transfection de cellules d'insectes et de mammiferes. LRP est une proteine qui a evolue, a partir de la proteine ribosomale p40 essentielle pour la synthese des proteines mais ne possedant pas de domaine de liaison a la laminine, vers un recepteur de surface acceptant les ligands laminine, elastine et des carbohydrates. Le gene codant pour la proteine p40/37kDa LRP a ete retrouve dans de nombreuses especes comme l'oursin Urechis caupo, l'hydre Chlorohydra viridissima, l'archaebacterie Haloarcula marismortui, la levure Saccharomyces cerevisiae ainsi que les mammiferes au sein desquels la proteine est tres conservee. LRP est egalement un recepteur des alphavirus et est associe au potentiel metastatique des tumeurs solides dans lesquelles il a ete identifie initialement. La proteine LRP de 37 kDA mature en une isoforme a 67 kDa presentant une haute affinite pour la laminine par un mechanisme inconnu comprenant probablement des acylations. L'etonnante multifonctionalite de LRP en tant que proteine ribosomale et recepteur a la surface cellulaire pour des agents infectieux tels que les virus et les prions se trouvera peut-etre encore etendue au cours des recherches futures.