Serwis Infona wykorzystuje pliki cookies (ciasteczka). Są to wartości tekstowe, zapamiętywane przez przeglądarkę na urządzeniu użytkownika. Nasz serwis ma dostęp do tych wartości oraz wykorzystuje je do zapamiętania danych dotyczących użytkownika, takich jak np. ustawienia (typu widok ekranu, wybór języka interfejsu), zapamiętanie zalogowania. Korzystanie z serwisu Infona oznacza zgodę na zapis informacji i ich wykorzystanie dla celów korzytania z serwisu. Więcej informacji można znaleźć w Polityce prywatności oraz Regulaminie serwisu. Zamknięcie tego okienka potwierdza zapoznanie się z informacją o plikach cookies, akceptację polityki prywatności i regulaminu oraz sposobu wykorzystywania plików cookies w serwisie. Możesz zmienić ustawienia obsługi cookies w swojej przeglądarce.
Washed membrane or cytoplasmic fractions of the methanogenic bacterium strain Gol catalyzed the oxidation of coenzyme F 420 H 2 with a variety of electron acceptors. The F 420 H 2 -oxidizing activity of the cytoplasmic fraction could be assigned to a NADP + :F 420 oxidoreductase. The membrane fraction but not the cytoplasmic fraction catalyzed the oxidation of F 420 H 2 with the concomitant reduction of the heterodisulfide of 2-mercapto-ethanesulfonate and 7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate (CoM-S-S-HTP) at a rate of 100 nmolmin-mg protein according to the following equation: F 420 H 2 +CoM-S-S-HTP -> F 420 + CoM + HTP-SH. The activity depended linearly on the membrane protein up to a concentration of 60 μgml The physiological electron acceptor CoM-S-S-HTP could not be replaced by the corresponding homodisulfides CoM-S-S-CoM and HTP-S-S-HTP or by NADP + . A membrane-bound F 420 H 2 -dependent CoM-S-S-HTP reductase was also detected in Methanolobus tindarius exhibiting a specific activity of 75 nmolminmg protein. The absence of a F 420 -dependent hydrogenase in this organism excludes the involvement of this enzyme in electron transfer from H 420 H 2 to CoM-S-S-HTP.