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Erdrückende Beweise: Mittels von Synchrotronstrahlung wurde die photochemische Fragmentierung eines intrinsisch fehlgeordneten Proteins studiert, und die Ergebnisse wurden mit Messungen mit klassischen Tandem‐Massenspektrometrie‐Aktivierungstechniken verglichen. Das vorgestellte Verfahren liefert viele Informationen über die Sequenz und ermöglicht die Identifizierung nichtkovalenter Proteinbindestellen.
Nichtkovalente Bindestellen eines intrinsisch fehlgeordneten Proteins zu identifizieren, ist eine Herausforderung. In ihrer Zuschrift auf S. 8535 ff. nutzen A. Giuliani und Mitarbeiter eine Kombination aus Synchrotronstrahlung und Massenspektrometrie für die Photofragmentierung eines intrinsisch fehlgeordneten humanen Proteins, dessen Wechselwirkung mit Tanninen bei der Adstringenz von Tee oder Rotwein...
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