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Der proteolytische ClpXP‐Komplex ist essenziell für die bakterielle Homöostase und Pathogenese. Aufgrund seiner konformativen Flexibilität ist die Entwicklung wirksamer ClpXP‐Inhibitoren eine große Herausforderung, und neue Ansätze werden dringend benötigt, um die komplexe Enzymregulation zu verstehen. Aminosäurebasierte Phenylester werden hier als molekulare Sonden für die Untersuchung der Aktivität...
Die caseinolytische Protease P ist ein wichtiger Regulator der Pathogenität von Staphylococcus aureus. Mithilfe eines Hochdurchsatz‐Screenings bezüglich der Inhibition der ClpP‐Peptidaseaktivität identifizierten wir den ersten nichtkovalenten Inhibitor dieser Enzymklasse. Die Cokristallisation der niedermolekularen Verbindung mit ClpP von S. aureus offenbarte einen neuen Bindungsmodus: Die Rotation...
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