Serwis Infona wykorzystuje pliki cookies (ciasteczka). Są to wartości tekstowe, zapamiętywane przez przeglądarkę na urządzeniu użytkownika. Nasz serwis ma dostęp do tych wartości oraz wykorzystuje je do zapamiętania danych dotyczących użytkownika, takich jak np. ustawienia (typu widok ekranu, wybór języka interfejsu), zapamiętanie zalogowania. Korzystanie z serwisu Infona oznacza zgodę na zapis informacji i ich wykorzystanie dla celów korzytania z serwisu. Więcej informacji można znaleźć w Polityce prywatności oraz Regulaminie serwisu. Zamknięcie tego okienka potwierdza zapoznanie się z informacją o plikach cookies, akceptację polityki prywatności i regulaminu oraz sposobu wykorzystywania plików cookies w serwisie. Możesz zmienić ustawienia obsługi cookies w swojej przeglądarce.
S‐Adenosylmethionine (SAM) is one of the most common co‐substrates in enzyme‐catalyzed methylation reactions. Most SAM‐dependent reactions proceed through an SN2 mechanism, whereas a subset of them involves radical intermediates for methylating non‐nucleophilic substrates. Herein, we report the characterization and mechanistic investigation of NosN, a class C radical SAM methyltransferase involved...
Ein kräftiges Methylierungsmittel:Im Unterschied zu allen anderen bekannten S‐Adenosylmethionin(SAM)‐abhängigen Methyltransferasen produziert das Enzym NosN nicht S‐Adenosylhomocystein (SAH) als Koppelprodukt, wie Q. Zhang und Mitarbeiter in ihrer Zuschrift auf S. 3915 ff. nachweisen. Stattdessen wandelt NosN als direkter Methyldonor SAM über einen radikalischen Methylierungsmechanismus in 5′‐Methylthioadenosin...
Podaj zakres dat dla filtrowania wyświetlonych wyników. Możesz podać datę początkową, końcową lub obie daty. Daty możesz wpisać ręcznie lub wybrać za pomocą kalendarza.