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Mit Röntgen‐Kristallographie wurden Strukturen der α/β‐Peptid‐11/9‐Helix bestimmt. Die racemischen Verbindungen zeigen eine zentrosymmetrische Kristallpackung mit vollständig gefalteten 11/9‐Helixkonformationen. Abgesehen von den unterschiedlichen Wasserstoffbrücken sind die Parameter der 11/9‐Helix analog zu denen der 310‐Helix.
Kristallographische Daten für einen Satz homologer Peptide, die aus Gabapentin und zwei bis sechs vororganisierten α‐Aminosäureresten aufgebaut wurden (siehe Struktur des längsten Peptids), ermöglichen die Ableitung charakteristischer Parameter für die α‐Peptid‐14‐Helix und liefern Richtlinien für die Charakterisierung einer 14‐helicalen Faltung. Das Substitutionsmuster eines α‐Rests dürfte starke...
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