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Die Umwandlung des intrinsisch ungeordneten Proteins α‐Synuclein (α‐syn) in Amyloidaggregate ist ein Schlüsselprozess der Parkinson‐Krankheit. Die Sequenzregion 35–59 enthält die β‐Strangsegmente β1 und β2 aus Strukturmodellen von α‐syn‐Amyloidfibrillen sowie die Mehrzahl der bekannten krankheitsassoziierten Mutationen. β1 und β2 gehen miteinander transiente Interaktionen in monomerem α‐syn ein. Hier...
Fehlfaltung, Aggregation und Amyloidfibrillenbildung des Proteins α‐Synuclein (α‐syn) sind an der Pathogenese der Parkinson‐Krankheit und weiterer Synucleinopathien beteiligt. Die Entwicklung der Amyloid‐Toxizität steht in Zusammenhang mit der Bildung partiell gefalteter Aggregationsintermediate. Hier beschreiben wir die Entwicklung einer Klasse gegen α‐syn gerichteter Bindeproteine, die wir als β‐Wrapine...
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