Serwis Infona wykorzystuje pliki cookies (ciasteczka). Są to wartości tekstowe, zapamiętywane przez przeglądarkę na urządzeniu użytkownika. Nasz serwis ma dostęp do tych wartości oraz wykorzystuje je do zapamiętania danych dotyczących użytkownika, takich jak np. ustawienia (typu widok ekranu, wybór języka interfejsu), zapamiętanie zalogowania. Korzystanie z serwisu Infona oznacza zgodę na zapis informacji i ich wykorzystanie dla celów korzytania z serwisu. Więcej informacji można znaleźć w Polityce prywatności oraz Regulaminie serwisu. Zamknięcie tego okienka potwierdza zapoznanie się z informacją o plikach cookies, akceptację polityki prywatności i regulaminu oraz sposobu wykorzystywania plików cookies w serwisie. Możesz zmienić ustawienia obsługi cookies w swojej przeglądarce.
The X-ray crystal structure of the Co(II)-loaded form of the aminopeptidase from Aeromonas proteolytica ([CoCo(AAP)]) was solved to 2.2Å resolution. [CoCo(AAP)] folds into an α/β globular domain with a twisted β-sheet hydrophobic core sandwiched between α-helices, identical to [ZnZn(AAP)]. Co(II) binding to AAP does not introduce any major conformational changes to the overall protein structure and...
The aminopeptidase from Aeromonas proteolytica (AAP) is a bridged bimetallic enzyme that removes the N-terminal amino acid from a peptide chain. To fully understand the metal roles in the reaction pathway of AAP we have solved the 1.20 A resolution crystal structure of native AAP (PDB ID = 1LOK). The high-quality electron density maps showed a single Tris molecule chelated to the active site Zn ...
Abstract. The aminopeptidase from Aeromonas proteolytica (AAP) can catalyze the hydrolysis of L-leucine ethyl ester (L-Leu-OEt) with a rate of 965s1 and a Km of 700M. The observed turnover number for L-Leu-OEt hydrolysis by AAP is similar to that observed for peptide hydrolysis, which is 675s1. The kcat values for the hydrolysis of L-Leu-OEt and L-leucine-p-nitroanilide (L-pNA) catalyzed by AAP were...
Podaj zakres dat dla filtrowania wyświetlonych wyników. Możesz podać datę początkową, końcową lub obie daty. Daty możesz wpisać ręcznie lub wybrać za pomocą kalendarza.