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Die Struktur von Proteinen steht in engem Zusammenhang mit ihrer Funktion, wobei gefaltete Proteinstrukturen Erkennungsmotive zur Bindung von Liganden und anderen Proteinen darstellen. Die Massenspektrometrie (MS) kann Informationen auf verschiedenen Ebenen der Proteinstruktur zur Verfügung stellen, angefangen bei der primären Aminosäuresequenz bis hin zur dreidimensionalen Faltung und Wechselwirkungen...
Spontanes Schrumpfen: Das intrinsisch ungeordnete Tumorsuppressorprotein p53 wurde durch Ionenmobilitätsmassenspektrometrie und Moleküldynamiksimulationen untersucht. Strukturierte p53‐Unterdomänen behalten ihre Topologie beim Transfer in die Gasphase bei. Werden intrinsisch ungeordnete Segmente in die Proteinsequenz eingeführt, so kollabiert jedoch der Komplex spontan in der Gasphase zu einer kompakten...
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